Source : Egora.fr, François Mallordy, 20-03-2020
L’analyse de la protéine S (protéine permettant l’entrée du virus dans la cellule) de Sars-Cov-2 révèle de subtiles mais notables différences avec celle de Sras-Cov-1, agent de l’épidémie de SRAS. Sars-Cov-2 se lie avec 10 à 20 fois plus d’affinité à ACE2, récepteur du virus chez l’homme, que Sars-Cov-1. Et les anticorps monoclonaux contre la protéine S du SRAS sont inopérants contre Sars-Cov-2.
Malgré 79% de similarité génétique, les virus responsables du SRAS (Sars-Cov-1) et du Covid-19 (Sars-Cov-2) semblent très différents, que ce soit en terme de taux de létalité – 10% pour le SRAS contre 3.4% pour Covid-19, chiffre évolutif et sujet à caution – ou d’impact sur le monde : plus de 145 pays touchés par Covid-19, contre 26 par le SRAS.
Une équipe de scientifiques américains vient de publier le 13 mars un article dans Science permettant d’élucider une partie du mystère : la dynamique de liaison à nos cellules par la protéine S (protéine par laquelle le virus pénètre dans la cellule) diffère entre les deux pathogènes, en raison de structures moléculaires légèrement différentes.
Pour le démontrer, les chercheurs ont étudié l’ectodomaine de la protéine S de Sars-Cov-2, autrement dit son domaine extracellulaire. Grâce à diverses techniques, les chercheurs ont déterminé la structure de la protéine à une résolution de 3.5 Angstrom (soit une résolution suffisante pour déduire les structures secondaires, c’est-à-dire le « squelette » de la protéine, mais incertaine pour déterminer les positions des chaînes latérales). Leurs premières conclusions ? Malgré une importante ressemblance dans la structure, la protéine S de Sars-Cov-2 diffère de celle de Sars-Cov-1 en deux points-clés : un site sensible à des protéases cellulaires qui pourrait rendre Sars-Cov-2 plus contagieux que son prédécesseur, ainsi que plusieurs acides aminés divergents au site de liaison avec ACE2, le récepteur humain du virus.